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科学家首次报道能量耦合因子转运蛋白结构对解决细菌抗药性问题具参考价值

发布时间:2021-01-05 12:00:19 阅读: 来源:冷弯机厂家

科学家首次报道能量耦合因子转运蛋白结构 对解决细菌抗药性问题具参考价值

本报讯(记者陈彬)近日,清华大学生命科学学院施一公研究组在《自然》杂志网络版上,首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构,并通过结构信息阐述了该蛋白复合物工作的分子机制。   据了解,能量耦合转运蛋白是一类近年来新鉴定的转运蛋白,广泛存在于革兰氏阳性病原菌中,负责摄入一些维生素及其他微量元素。该转运蛋白复合物包含4个组分:两个结合并水解ATP提供能量的亲水蛋白(EcfA和EcfA’),一个识别和转运底物的膜蛋白(EcfS),另一个传递能量的膜蛋白(EcfT)。   经过近3年的努力,施一公团队通过X射线晶体衍射方法,解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。研究人员发现,膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态,而一般膜蛋白基本上垂直于细胞膜。他们据此认为,转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜状态时,EcfS可与底物结合,然后翻转进入平行状态并释放底物,之后返回垂直状态进行下一轮循环。在该过程中,亲水蛋白EcfA和EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。   据了解,这是施一公研究团队继2010年在世界上首次解析并报道膜蛋白EcfS的晶体结构之后,在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一重大突破。由于该转运蛋白只存在于细菌里,可针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药。因此,该工作不仅是阐述能量耦合因子转运蛋白工作机制方面的一次突破,也对解决日益严重的细菌抗药性等问题有着参考价值。   《中国科学报》(2013-04-17第4版综合)

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